Anatomía-Léxico

Tripsinógeno

Definición - ¿Qué es el tripsinógeno?

El tripsinógeno es el precursor inactivo, un llamado Proenzima, una enzima producida en el páncreas, llamada páncreas. Junto con la secreción pancreática restante, el llamado páncreas, la proenzima tripsinógeno se libera a través de los conductos pancreáticos hacia el duodeno, parte del intestino delgado. Aquí es donde tiene lugar la activación de la enzima tripsina.

Esta enzima se llama "Hidrolasa"categorizado, es decir, es capaz de dividir conexiones entre aminoácidos individuales. Este proceso tiene lugar en el Intestino delgado en cambio, que descompone las proteínas que se ingieren a través de los alimentos en fragmentos más pequeños de aminoácidos, lo que les permite ser absorbidos por el cuerpo.

¿Cómo se realiza la activación de la tripsina?

La activación del tripsinógeno a tripsina puede tener lugar de dos formas diferentes. En ambos sentidos, la activación no tiene lugar en el área del páncreas o sus conductos, sino solo en el área del duodeno, una parte del intestino delgado.

Se requiere otra enzima para una posibilidad de activación de tripsina. Esta enzima se produce en el borde en cepillo, es decir, las células superficiales del duodeno. Se llama Enteropeptidasa o Enteroquinasa. La enzima se encuentra entre las Hidrolasas categorizado. Esto significa que pueden escindir de forma reversible los compuestos de los aminoácidos individuales, que dan su estructura a la proenzima tripsinógeno, al consumir moléculas de agua. Cuando el tripsinógeno se activa a tripsina, una cadena de seis aminoácidos, un llamado hexapéptido, se separa de la proenzima tripsinógeno mientras se consume agua. Esto crea una cadena de aminoácidos más corta en comparación con antes. El proceso se llama proteólisis limitada. Sin embargo, la enzima se encuentra ahora en su forma activa y puede dividir más cadenas de aminoácidos para poder descomponer y digerir proteínas.
La segunda variante de activación de tripsinógeno a tripsina está representada por la enzima tripsina ya activa. La tripsina no solo puede dividir proteínas extrañas en cadenas de aminoácidos más pequeñas, sino que también puede acortar las proenzimas propias del cuerpo, como el tripsinógeno, en varios aminoácidos. A la tripsina le gusta especialmente dividirse después del sexto aminoácido del tripsinógeno. Esto significa que se escinde un hexapéptido, que convierte el tripsinógeno en su forma activa, tripsina. Además del tripsinógeno, la tripsina activa puede convertir otras tres enzimas que son importantes para la digestión en su forma activa. Dos factores que no son inicialmente obvios también son importantes para la activación. Por un lado, el efecto de la tripsina es particularmente bueno a un valor de pH ligeramente básico de 7 a 8, lo que significa que el tripsinógeno se activa cada vez más. Por otro lado, el tripsinógeno se libera en el páncreas con un inhibidor de tripsina. Esto evita la activación prematura dentro del páncreas y solo se degrada en el duodeno.

¿Dónde se produce el tripsinógeno?

La proenzima tripsinógeno se formula aproximadamente en el páncreas. Esto miente a través de la parte superior del abdomen a la izquierda del estómago. El páncreas todavía se puede dividir en dos partes:

Del parte endocrina produce hormonas como insulina para la regulación del equilibrio de azúcares, que funcionan dentro del cuerpo.
Del parte exocrinaque constituye la mayor parte del páncreas, produce el páncreas, que es la proenzima Tripsinógeno y juega un papel importante en la digestión.

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¿Cuáles son los valores normales?

Dado que el tripsinógeno normalmente pasa a través de los conductos del páncreas directamente al intestino delgado, normalmente no hay tripsinógeno en la sangre, lo que significa que los valores normales se acercan a cero.

Si es el caso que se detecta tripsinógeno en la sangre, el hallazgo definitivamente habla de un proceso patológico. Aquí, por ejemplo, viene uno agudo Pancreatitis y un Fibrosis quística en cuestión. La tripsina se prueba como parte de la evaluación del recién nacido.

¿Qué tiene que ver el tripsinógeno con la fibrosis quística?

En la fibrosis quística, también llamada fibrosis quística, una mutación en el genoma da como resultado un cambio en la composición de la secreción de las glándulas, que liberan su secreción a la superficie del cuerpo como el intestino. La secreción se vuelve significativamente más viscosa, lo que significa que puede liberarse más lentamente.

Esto es particularmente crítico en el caso del páncreas. Debido al mayor tiempo de residencia en los pasajes del páncreas, la secreción tiene un efecto aumentado dentro del órgano. Dado que el tripsinógeno también se activa cada vez más a la tripsina, se produce la digestión del propio cuerpo, lo que puede provocar una pancreatitis aguda.

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¿Qué es la tripsina?

La tripsina es una enzima que surge de un precursor inactivo, la proenzima tripsinógeno, y juega un papel importante en la digestión de proteínas. La proenzima tripsinógeno proviene de la parte exocrina del páncreas. Esta proenzima se activa de dos formas diferentes. Por un lado, con la ayuda de la enzima enteropeptidasa, se separa una cadena de aminoácidos formada por seis aminoácidos. Por otro lado, la tripsina puede activarse por sí misma. Aquí también se separa una cadena de aminoácidos formada por seis aminoácidos. La tripsina activa también puede hacer las tres proenzimas Procarboxipeptidasas, Proaminopeptidasas y Quimotripsinógeno se convierten en sus tres enzimas activas escindiendo una cadena de aminoácidos. Estas tres enzimas también participan en la digestión de proteínas.

La tripsina se clasifica como una enzima en la categoría de Hidrolasas categorizado. Esto significa que pueden dividir de manera reversible las conexiones entre los aminoácidos al consumir agua. La capacidad de dividir cadenas de aminoácidos alcanza un máximo en el páncreas ligeramente básico con valores de pH entre 7 y 8. Esta propiedad es fundamental para el proceso digestivo.

Después de las enzimas en la saliva de la boca, la tripsina representa el segundo paso en la escisión de las proteínas. La enzima no escinde la cadena de aminoácidos de las proteínas del exterior, sino que divide toda la cadena en varios pequeños fragmentos, que luego son acortados por otras enzimas para que puede ser absorbido por el cuerpo a través de la mucosa intestinal.

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¿Qué sucede con la deficiencia de tripsina?

Con la falta de tripsina, se altera la digestión de proteínas. A continuación, el cuerpo absorbe menos aminoácidos. Dado que algunos aminoácidos son esenciales para el cuerpo humano, ya que no pueden producirse ni por modificación de aminoácidos existentes ni por su propia síntesis, los síntomas de deficiencia se presentan después de un tiempo, que si no se tratan pueden tener graves consecuencias.

Además, puede suceder que se utilicen las reservas de aminoácidos del cuerpo, como las proteínas de los músculos, lo que conduce a la pérdida de peso y a la disminución de la resiliencia.

Deficiencia de alfa-1 antitripsina

La deficiencia de alfa-1 antitripsina a menudo es causada por un defecto genético. La alfa-1-antitripsina es una enzima que inhibe el funcionamiento de otras enzimas. Las enzimas que se inhiben en el proceso normalmente tienen la tarea de descomponer las proteínas, haciendo que pierdan su función. Por lo tanto, la alfa-1-antitripsina también se puede utilizar como Inhibidor de proteinasa están designados.

Las enzimas que son inhibidas por la alfa-1-antitripsina ocurren principalmente en procesos inflamatorios y son principalmente Quimotripsina, tripsina, plasmina, elastasa y Trombina.

La inhibición de elastasa es aquí de particular importancia. Como regla general, la elastasa descompone la elastina, que se encuentra principalmente en los pulmones. La elastina es una proteína estructural que es en gran parte responsable de la elasticidad de los pulmones. Si hay una falta de inhibidores de elastasa como la alfa-1-antitripsina, esto puede conducir a un aumento de la actividad de la elastasa en los pulmones. Aquí, como en cualquier otra parte del cuerpo, la elastasa descompone las proteínas, pero esto afecta el propio tejido del cuerpo en los pulmones. Esto conduce a un daño masivo al tejido pulmonar, lo que inevitablemente restringe la función pulmonar. Los síntomas que se desarrollan a partir de ella incluyen Tos, dificultad para respirar y estrechamiento de las vías respiratorias. Además, el hígado, que es el principal responsable de la producción de elastasa, puede mostrar valores hepáticos elevados y dañarse aún más por la congestión biliar.

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